第404章 新的突破

 “问题不在s-3a本身，也不在于稳定剂。” 

 她的声音不大，却瞬间攫住了所有人的注意力，“问题出在我们对反应底物的预处理上。刘教授，王工，请看第17号文献，瑞士联邦理工发表的，关于磷酸化修饰对激酶空间构象的影响。” 

 她将一份资料推到会议桌中央，大屏幕上同步切换出她早已标注好的段落。 

 “我们一直沿用传统方案，在加入s-3a前，用磷酸酶处理底物。但这份报告指出，对于s-3a这类特殊结构的激酶，过度的去磷酸化反而会破坏其与底物结合的关键锚点，导致它变成一个不稳定的瞬时结构。我们不是在稳定它，而是在亲手拆掉它的支架。” 

 一番话，掷地有声。 

 整个会议室雅雀无声。 

 王工张了张嘴，脸上满是震惊。 

 刘教授更是拿起桌上的文献，反复看了几遍，脸上的表情从最初的质疑，慢慢转为恍然，最后化为一丝不易察的赞叹。 

 这个细节，这个被所有人当成标准流程而忽略的步骤，竟然是症结所在。 

 “你的意思是……”刘教授的声音有些干涩。 

 许知意站起身，走到白板前，拿起笔，迅速画出一个清晰的分子结构改良示意图，“改变预处理方式。保留底物c端7号位的磷酸基团，同时，将反应缓冲液的ph值从7，4微调至7，2。这样可以形成一个临时的盐桥，理论上能将酶的稳定时间延长至少72小时。” 

 她提出的改良方向，大胆得近乎颠覆。 

 这不仅是对现有方案的修正，更是对整个团队技术惯性的一次挑战。 

 一位年轻的研究员忍不住小声嘀咕：“只调整一个ph值，保留一个磷酸基团，能有这么神奇的效果？这太想当然了吧？” 

 许知意没有反驳，只是平静地调出另一份数据模型：“这是我根据新方案做的计算机模拟，成功率预测在92以上。数据不会说谎，我们可以用实验来验证。”